Jaderný pór, který je znám z elektronmikroskopických snímků jaderné membrány už několik desetiletí, je extrémně složitý komplex obsahující 700–1000 molekul polypeptidů zvaných nukleoporiny a patřících do nějakých třiceti skupin proteinů. Zcela nedávná práce založená na kryoelektronové tomografii, rentgenové krystalografii a počítačovém modelování naznačuje, jak vypadá struktura komplexu, který jednak přenáší i malé proteiny (až 50 kilodalton) z cytoplasmy do jádra, jednak posouvá ribosomální podjednotky včetně nukleových kyselin vážící až 2 megadaltony z jádra do cytoplasmy. Pór vykazující při pohledu shora osmičetnou symetrii, obsahuje kanál dlouhý 120 nm (to je 20–30krát víc než je tloušťka obvyklé buněčné membrány) a na jeho cytoplasmatické straně jsou dlouhá pohyblivá proteinová vlákna, která řídí pohyb přepravovaného materiálu do vlastního póru. Uvnitř kanálu se materiál přepravuje postupným předáváním tzv. F-G-repeticemi. Do výzkumu se nyní zapojil i nobelovaský laureát Günter Blobel, jehož skupina při studiu nukleoporinu nup133 tvořícího základní kostru jaderného póru, zjistila, že tento protein obsahuje jakousi vrtuli, skládající se z proteinových beta-řetězců – takových polypeptidů s vrtulemi je známo už jedenáct, což je více než třetina ze známých typů polypeptidů jaderného póru.